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URN: urn:nbn:de:kobv:517-opus-44360
URL: http://opus.kobv.de/ubp/texte_eingeschraenkt_verlag/2010/4436/


Voss, Martin ; Blenau, Wolfgang ; Walz, Bernd ; Baumann, Otto

V-ATPase deactivation in blowfly salivary glands is mediated by protein phosphatase 2C

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Kurzfassung in Englisch

The activity of vacuolar H+-ATPase (V-ATPase) in the apical membrane of blowfly (Calliphora vicina) salivary glands is regulated by the neurohormone serotonin (5-HT). 5-HT induces, via protein kinase A, the phosphorylation of V-ATPase subunit C and the assembly of V-ATPase holoenzymes. The protein phosphatase responsible for the dephosphorylation of subunit C and V-ATPase inactivation is not as yet known. We show here that inhibitors of protein phosphatases PP1 and PP2A (tautomycin, ocadaic acid) and PP2B (cyclosporin A, FK-506) do not prevent V-ATPase deactivation and dephosphorylation of subunit C. A decrease in the intracellular Mg2+ level caused by loading secretory cells with EDTA-AM leads to the activation of proton pumping in the absence of 5-HT, prolongs the 5-HT-induced response in proton pumping, and inhibits the dephosphorylation of subunit C. Thus, the deactivation of V-ATPase is most probably mediated by a protein phosphatase that is insensitive to okadaic acid and that requires Mg2+, namely, a member of the PP2C protein family. By molecular biological techniques, we demonstrate the expression of at least two PP2C protein family members in blowfly salivary glands. © 2009 Wiley Periodicals, Inc.

Freie Schlagwörter (Englisch): vacuolar H+-ATPase , assembly , regulation , protein phosphatise , dephosphorylation
Institut: Institut für Biochemie und Biologie
DDC-Sachgruppe: Biowissenschaften, Biologie
Dokumentart: c Postprint
Quelle: Archives of insect biochemistry and physiology 71 (2009), 3, S. 130 - 138, DOI 10.1002/arch.20310
Sprache: Englisch
Erstellungsjahr: 2009
Publikationsdatum: 30.08.2010
Bemerkung:
The definitive version is available at www3.interscience.wiley.com:
Archives of insect biochemistry and physiology. - 71 (2009), 3, S. 130-138
ISSN 0739-4462
DOI 10.1002/arch.20310
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